Fakultätsbericht 2016-2017

Abb. 3. oben Topographie und unten strukturelle Zusam- mensetzung eines 3 x 50 nm großen Ausschnitts einer Proteinfibrille. Die Schrittweite zwischen den Raman- Messungen beträgt nur 1 nm. Grafik: T. Deckert-Gaudig. Insbesondere im experimentellen Bereich führt die hohe Auflösung der Spitzenverstärkten Raman- Streuung (TERS = tip-enhanced Raman scattering) dazu, dass bei der Untersuchung von Proteinen sogar die Häufigkeit von einzelnen Aminosäuren an der Oberfläche spektral bestimmt werden kann. Diese einzigartige Empfindlichkeit in Kombinati- on mit der hohen Ortsauflösung wird dazu ge- nutzt, um bei immer komplexeren Systemen die nanoskalige Oberflächenzusammensetzung zu bestimmen. In Abb. 3 ist exemplarisch gezeigt, wie mit einer Rasterung von nur 1 nm lokale Be- reiche eines Proteinkristalls (Fibrille) Raman- spektroskopisch untersucht werden können. Aus den erhaltenen Daten lässt sich bspw. auf nanos- kalige hydrophobe bzw. hydrophile Bereiche schließen, ohne dass weitere Label eingesetzt werden müssen. Schrittweise wird das Verfahren bereits auf komplexere Proben angewandt mit dem Ziel, Proteine in ihrer natürlichen Umgebung (Zellmembran o.ä.) mit gleicher Ortsauflösung zu charakterisieren und so direkte Informationen über die Funktionalität zu erhalten. [7] Deckert-Gaudig, T., Deckert, V. (2016): High resolution spectroscopy reveals fibrillation inhibition pathways of insulin. Sci Rep. 6: 39622. DOI:10.1038/srep39622. [8] Davies, H.S., Singh, P., Deckert-Gaudig, T., Deckert, V., Rousseau, K., Ridley, C.E. et al. (2016): The secondary structure and glycosylation of mucus glycoproteins by Raman spectroscopies. Anal Chem. 88(23): 11609-11615. DOI:10.1021/acs.analchem.6b03095. [9] Deckert-Gaudig, T., Kurouski, D., Hedegaard, M.A.B., Singh, P., Lednev, I.K., Deckert, V. (2016): Spatially resolved spectroscopic differentiation of hydrophilic and hydrophobic domains on individual insulin amyloid fibrils. Sci Rep. 6: 33575. DOI: 10.1038/srep33575. FORSCHUNG — 63 Nanoskalige Strukturaufklärung von Protein- oberflächen Abb. 2. Plasmon-induzierte Polymerisation von Dibenzo[1,2]dithiin-3,8-diamin. Die Polymerisation auf SERS Substraten verläuft weitgehend ungerichtet, während die unten schematisch dargestellte Polymerisation am Ende einer TERS Spitze es erlaubt, potentiell Nanometer-genaue Polymerstrukturen zu generieren. Grafik: Z. Zhang & M. Richard-Lacroix. Für die Aufklärung von elementaren Schritten der heterogenen Katalyse existieren kaum analytische Methoden, die eine Lokalisierung des tatsächlichen Reaktionsorts zulassen und gleichzeitig auch strukturelle Veränderungen aufklären können. Daher werden hier oberflächenkatalysierte Reak- tionen mit Hilfe von Nahfeld-spektroskopischen Verfahren untersucht. Insbesondere Plasmonen- aktivierte Reaktionen sind interessant, da hier eine gezielte Kontrolle des Reaktionsverlaufs erfolgen kann. Nach Protonierungs- und Dimerisierungsre- aktionen wurden kürzlich Polymerisationsreaktio- nen untersucht. Hier spielen sogenannte heiße Elektronen eine wichtige Rolle beim Absenken von Aktivierungsenergien. Neben solchen me- chanistischen Aspekten ist die lokale Kontrolle durch die Verwendung von TERS-Sonden hervor- zuheben. Diese Sonden erlauben die Reaktion auf wenige Nanometer genau zu lokalisieren. [4] Deckert-Gaudig, T., Taguchi, A., Kawata, S., Deckert, V. (2017): Tip- enhanced Raman spectroscopy - from early developments to recent advances.”. Chem. Soc. Rev. 46(13): 4077–4110. DOI:10.1039/ c7cs00209b. [5] Zhang, Z., Richard-Lacroix, M., Deckert, V. (2017): Plasmon induced polymerization using a TERS approach: a platform for nanostructured 2D/1D material production. Faraday Disc. The Royal Society of Che- mistry 498: 82. DOI:10.1039/C7FD00157F. [6] Zhang, Z., Kinzel, D., Deckert, V. (2016): Photo-Induced or Plasmon- Induced Reaction: Investigation of the Light-Induced Azo-Coupling of Amino Groups. The Journal of Physical Chemistry C. 120(37): 20978- 20983. DOI:10.1021/acs.jpcc.6b03233. Plasmon induzierte Katalyse